Комплекс гіалуронової до-ти і еластину 10гр

Эластин — это белок из семейства склеропротеинов, обладающий специфическими физико-химическими и механическими свойствами. Он является главным, но не единственным компонентом эластических волокон, которые определяют фундаментальное свойство соединительной ткани: способность к обратимой деформации под влиянием механического воздействия. Эластин представляет собой гомогенную сеть беспорядочно ориентированных полимерных молекул, которые в расслабленном состоянии обладают достаточной степенью.

Эластин, наряду с коллагеном, является характерным компонентом белоксодержащих отходов, из которого состоят эластические волокна. Помимо эластина, волокна содержат микрофибриллярный гликопротеин, а также небольшое количество гликозаминогликанов и липидов.

Микрофибриллярный компонент существенно влияет на биомеханические свойства эластических структур. По мере развития в тканях эмбриона сначала появляются пучки микрофибрилл. Пространство между ними постепенно заполняется сливающимся аморфным матриксом, который затем оттесняет микрофибриллы на периферию эластического волокна, занимая более 90 % объема. По всей вероятности, каркас из микрофибрилл ограничивает степень растяжимости эластинового матрикса.

Подобно коллагеновым и кератиновым волокнам эластические также не являются веществом с определенными свойствами. Так, окситалановые волокна состоят только из пучков микрофибрилл диаметром 10… 12 нм, элауниновые содержат, кроме того, пакеты аморфного компонента (около 30… 40 % от массъ волокон).   Эти   волокна   представляют   собой   различные   стадии   развита: эластических волокон, которые в зрелом виде, как отмечалось выше, на 90 % состоят из аморфного матрикса.
Состав эластина, %, практически совпадает с составом коллагена.
Углерод    54,20
Водород    7,26
Кислород     16,80
Азот    16,60

Несмотря на это, эластин — белок, отличающийся от коллагена не тол электронно-микроскопическими и гистохимическими характеристиками, н химическим составом и молекулярной структурой.

С одной стороны, первичная структура эластина имеет некоторые общие черты с первичной структурой коллагена.  Почти таким же  является содержание глицина (около 1/3 от общего числа аминокислотных остатков пролина, крайне мало содержание цистина, метионина, гистидина, оксипролина (количество оксипролиновых остатков в эластине примерно в 10 раз меньше чем   в   коллагене)   и   отсутствует  триптофан.   Незначительное   присутствие оксипролина может быть связано с неполным удалением коллагена.

Вместе с тем, главной особенностью эластина является исключительная насыщенность  первичной  структуры  неполярными   аминокислотами: 90 % аминокислотных остатков имеют неполярные боковые группы, 2…3%   приходится   на  долю   положительно   заряженных   остатков аминокислот, как лизин и аргинин, и 6…7 % — на долю аминокислот с отрицательно  заряженными   остатками   боковых   цепей   (глутамин остатков в небольших пептидных фрагментах молекулы растворимого предшественника зрелого эластина — тропоэластина, который имеет молекулярную массу около 72 000 и содержит около 800 аминокислотных остатков. Тропоэластин образует спираль особого типа, отличающуюся от коллагеновой. Его молекула состоит из богатых остатками глицина спиральных участков, разделенных более короткими, содержащими остатки лизина и аланина, растягивающихся при натяжении, но возвращающихся к исходной длине при снятии нагрузки.

В эластине обнаружена особая нестандартная аминокислота десмозин (гр. desmos — связь), присутствующая только в этом фибриллярном белке. Центральная циклическая структура десмозина образована ферментативным путем четырьмя остатками боковой цепи лизина, формирующими ковалентные поперечные связи.

Анализ десмозинов (их известно четыре — десмозин, изо-, меро- и дегидродесмозин) показал, что все они представляют собой тетракарбоксильные тетрааминокислоты. Благодаря такому строению каждая из этих кислот может одновременно входить в состав нескольких (до четырех включительно) полипептидных цепей, соединяя их, т.е. играя роль ковалентной поперечной связи. Такие поперечные связи встречаются только в эластине, и именно они способствуют превращению растворимого тропоэластина в нерастворимый эластин.

Эластин содержит и другие ковалентные связи. В гидролизатах была найдена еще одна новая аминокислота, названная лизиннорлейцин, которая является дикарбоксильной диаминокислотой и, следовательно, может быть связующим звеном между двумя полипептидными цепями эластина, входя в состав обеих. Такую же роль в формировании поперечных связей выполняет дипептид, идентифицированный как дитирозин.

Вероятно, перечисленные выше пептидные фрагменты не исчерпывают список компонентов, образующих поперечные связи в эластине. Например, существует мнение, что углеводы, в том числе гексозы, сиаловая и гексуроновая кислоты, могут служить мостиками между полипептидными единицами. Другие исследователи считают, что эластин не может взаимодействовать с полисахаридами из-за незначительного содержания в молекуле боковых цепей карбоксильных, амино- и оксигрупп, к которым обычно присоединяются полисахариды. Предполагают, что мукополисахариды незначительно влияют на стабилизацию эластина, хотя и играют важную роль в придании тягучести.

Молекулярные цепи эластина имеют большую длину. Подтверждением этому служит тот факт, что в 10 г эластина содержится только 0,29 моль N-концевых аминокислотных остатков. Из-за чрезвычайной бедности первичной структуры эластина полярными группами длинные молекулярные цепи соединены редкими связями. Несомненно, эта особенность имеет отношение к механическим свойствам эластина, так как обратная деформируемость фибриллярного белка возможна только при условии, что некоторые фибриллы могут обладать достаточной кинетической свободой относительно друг друга.